Actualmente, los niveles elevados de homocisteína constituyen un factor de riesgo independiente para la enfermedad vascular oclusiva, en particular para la trombosis. Sin embargo, los mecanismos involucrados no han sido esclarecidos. Los objetivos de este trabajo fueron: - Estudiar el efecto de la homocisteína sobre la estructura y lisabilidad de la fibrina. - Evaluar el efecto de la homocisteína sobre el proceso fibrinolítico y sus componentes. El análisis cuantitativo de las imágenes obtenidas por microscopía electrónica demostró que la homocisteína produjo redes compactas y ramificadas (52 ± 6 vs 44 ± 5 fibras/campo, p = 0,008), constituidas por fibras más cortas y gruesas que las del control, sugiriendo que su lisis podría estar afectada. Los tiempos de lisis de redes de fibrina obtenidas en presencia de Hcy resultaron prolongados (257 ± 16 vs 187 ± 6 minutos, p < 0,004) cuando se utilizó el activador del plasminógeno tipo uroquinasa. Sin embargo, no se encontraron diferencias cuando se utilizó activador tisular del plasminógeno. Por otra parte, los tiempos de lisis de fibrina plasmática formada en ausencia de homocisteína no resultaron diferentes de sus correspondientes controles. El aminoácido no modificó la actividad biológica de plasmina, plasminógeno, ni de sus activadores. Por lo tanto, la lisis dificultada estaría asociada a la estructura de la fibrina alterada por la homocisteína y no a la acción del aminoácido sobre los componentes fibrinolíticos evaluados. Estos resultados sugieren que los pacientes hiperhomocisteinémicos producirían un coágulo con una estructura más compacta y más resistente a la lisis, generando un estado procoagulante in situ. Este trabajo contribuye al conocimiento de los mecanismos nocivos asociados a la hiperhomocisteinemia.
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